biochemistry topic ,protein,genetics,nitrogen metabolism

नाम	प्रतीक	संरचना	आर ग्रुप	ग्रुप / अन्य
ग्लाइसिन	Glyजी		प्रोटॉन	NONPOLAR, ALIPHATICएकमात्र नॉन-चिरल अमीनो एसिड। न्यूनतम बाधा बहुत अधिक संरचनात्मक लचीलेपन की अनुमति देता है।
alanine	अलाए		मिथाइल	NONPOLAR, ALIPHATIC
वेलिन	वैलवी		isopropyl	NONPOLAR, ALIPHATIC
ल्यूसीन	लियूएल		isobutyl	NONPOLAR, ALIPHATIC
isoleucine	इलेमैं		सेकंड -ब्यूटाइल	NONPOLAR, ALIPHATICऐसा नहीं है कि इसमें दो प्रकार के केन्द्र हैं - अल्फा-कार्बन में और श्रृंखला के पहले कार्बन पर।
PROLINE	समर्थकपी		साइक्लोपेंटाइल एमाइन	NONPOLAR, ALIPHATICकठोर विन्यास = कम संरचनात्मक लचीलापन। केवल 2 एमिनो समूह के साथ आ। साइड चेन सहसंयोजी रूप से एमाइड के नाइट्रोजन से बंधी होती है। अक्सर बीटा स्ट्रैंड और शीट के बीटा-कोनों (कोनों) में पाया जाता है
सेरीन	सेरएस		1 शराब	ध्रुवीय, UNCHARGED
threonine	thrटी		2 शराब	ध्रुवीय, UNCHARGEDसाथ ही दो CHIRAL CENTERS है।
सिस्टीन	Cysसी		thiol	ध्रुवीय, UNCHARGEDआसानी से फार्म के लिए ऑक्सीकरण cystine = दो सिस्टीन एक डाइसल्फ़ाइड पुल से जुड़े हुए अणुओं।
मेथिओनिन	मिलाम		सल्फर ईथर	ध्रुवीय, UNCHARGEDएक डाइसल्फ़ाइड पुल नहीं बना सकता।
asparagine	Asnएन		अल्फा, कार्बन से जुड़ा हुआ है	ध्रुवीय, UNCHARGEDएसपारटेट के बीच। साइड चेन में दो एए युक्त युक्त कम से कम।
glutamine	Glnक्यू		अमाइड, बीटा-कार्बन में जुड़ा हुआ है	ध्रुवीय, UNCHARGEDग्लूटामेट के बीच।
फेनिलएलनिन	पीएचईएफ		टोल्यूनि	खुशबूदारएक फेनिल समूह को एलान के एच में से एक के लिए प्रतिस्थापित किया जाता है - इसलिए नाम।
tyrosine	tyrY		पैरा -मेथिल-फिनोल	खुशबूदारक्रस्टी पनीर पर क्रिस्टलीय पदार्थ पाए जाते हैं। "टायरोस," ग्रीक गॉड ऑफ पनीर के लिए नामित। हाइड्रोजन बांड बना सकते हैं। एंजाइमी गतिविधि में महत्वपूर्ण - टायरोसिन कैस्केड। फेनिलएलनिन की तुलना में अधिक ध्रुवीय।
tryptophan	trpडब्ल्यू			खुशबूदारफेनिलएलनिन की तुलना में अधिक ध्रुवीय। जोरदार पराबैंगनी प्रकाश को अवशोषित करता है। केवल बाइसिकिल साइड-चेन। जिसे एक INDOLE संरचना के रूप में जाना जाता है।
LYSINEपीके १० ।	लिसक		ब्यूटाइल अमाइन	पॉज़िटिवली चार्ज (बेसिक)यदि पर्यावरण का पीएच <10, समूह सकारात्मक रूप से चार्ज किया जाता है। यदि pH> 10, समूह तटस्थ है।
ARGININEपीके 12: सभी अमीनो एसिड का सबसे बुनियादी।	आर्गआर		गनीदिनो समूह	पॉज़िटिवली चार्ज (बेसिक)आर्जिनिन को लगभग हमेशा सकारात्मक रूप से चार्ज किया जाता है। कोई भी जैविक वातावरण इसे बेअसर करने के लिए बुनियादी नहीं है।
हिस्टडीनपीके a	उनकेएच		इमिडाजोल समूह	पॉज़िटिवली चार्ज (बेसिक)यह चार्ज विशेष रूप से इसके जैविक वातावरण के पीएच द्वारा नियंत्रित किया जाता है।
aspartateएस्पार्टिक अम्ल पेज के लिए pKa 5 । PEKIDE के लिए pKa = 2-3 , जैसा कि आमतौर पर होता है।	Aspडी			NEGATIVELY चार्टेड (ACIDIC)PH <5 पर, यह अम्लीय है (COOH के साथ) और इसे एसपारटिक एसिड कहा जाता है। पीएच> 5 पर, यह सीओओ के रूप में है ^- और एस्पार्टेट कहा जाता है।
ग्लूटामेटग्लूटॉमिक अम्ल COOH 5 के लिए pKa साइड चेन। PEKIDE के लिए pKa = 2-3 , जैसा कि आमतौर पर होता है।	ग्लूइ			NEGATIVELY चार्टेड (ACIDIC)पीएच <5 पर, यह अम्लीय है (COOH के साथ) और ग्लूटामिक कहा जाता है पीएच> 5 पर, यह सीओओ के रूप में है ^- और ग्लूटामेट कहा जाता है

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बुनियादी प्रोटीन संरचना

प्रोटीन का वर्गीकरण:

गोलाकार
रेशेदार
लाइपोप्रोटीन
Nucleoproteins
ग्लाइकोप्रोटीन / प्रोटीनोग्लाइकन

प्रोटीन दिखाने के तरीके:

रासायनिक (आणविक) संरचना।
बॉल और स्टिक मॉडल।
स्पेस-फिलिंग मॉडल: वैन-डेर-वाल्स अधिकतम रेडी के आधार पर प्रत्येक नाभिक पर कब्जा करेगा।

Chirality: अल्फा-कार्बन चिरल है, ग्लाइसिन को छोड़कर सभी अमीनो एसिड में।

एमिनो एसिड के एल-प्रकार वे प्रकार हैं जो प्रकृति में पाए जाते हैं।

अन्य अमीनो एसिड प्रोटीन में नहीं पाए जाते हैं:

गाबा: गामा-एमिनो ब्यूटिरिक एसिड।
ऑर्निथिन - चयापचय मध्यवर्ती
होमोसिस्टीन - विटामिन चयापचय मध्यवर्ती
Homoserine
थायरोक्सिन - थायरॉयड ग्रंथि से catabolic हार्मोन, टाइरोसिन से व्युत्पन्न।

कमजोर एसिड / एसिड संतुलन लगातार:

हेंडरसन हेसेलबैक समीकरण:

कमजोर एसिड के रूप में टायरोसिन:

पीके ₁ = 2.2

कार्बोक्जिलेट पृथक्करण: COOH ------> COO ^- + H ⁺
तो, 2.2 के pH पर, COOH के 50% भाग अलग-अलग हैं।

पीके ₂ = 9.1

एमिनो पृथक्करण: एनएच ₃⁺ ------> एनएच ₂

पीके ₃ = 10.1

फिनोल हाइड्रॉक्सिल समूह ------> फेनोक्साइड

तो, जैविक पीएच में, इसका शून्य (COO ^- , NH ₃⁺ , और OH) का शुद्ध प्रभार है

आइसोइलेक्ट्रिक पॉइंट: वह बिंदु जिस पर प्रोटीन का शुद्ध आवेश शून्य होता है, और ज़्विटरेशन की सांद्रता अपने उच्चतम स्तर पर होती है।
प्रोटीन का पराबैंगनी अवशोषण:

यूवी-अवशोषण स्पेक्ट्रा पर एरोमैटिक एमिनो एसिड दिखाते हैं: ट्रिप्टोफैन सबसे मजबूत संकेत है, और फेनिलएलनिन सबसे कमजोर है। बीच में टायरोसिन।

अनुवाद-बाद के संशोधन:

Cystine: दो cysteines के ऑक्सीकरण फार्म (डाइसल्फ़ाइड पुल)।
कई अन्य उदाहरण ... कोलेजन, ग्लाइकोसिलेशन, आदि।

प्रोटीन का संरचनात्मक विश्लेषण:

एडमैन डिग्रेडेशन द्वारा प्राथमिक अनुक्रम निर्धारित किया जा सकता है ।
व्यक्तिगत अमीनो एसिड आयन-एक्सचेंज, उच्च दबाव तरल (एचपीएलसी), और गैस क्रोमैटोग्राफी द्वारा अलग किया जा सकता है।
न्यूक्लिक एसिड अनुक्रम से भविष्यवाणी कर सकते हैं।

बहुत कम प्रोटीन का नैदानिक उदाहरण: Spherocytosis

एरिथ्रोसाइट अनियन ट्रांसपोर्टर, बैंड -3 का घटता स्तर, स्फेरोसाइटोसिस की ओर जाता है । Biconcave आकार अब एरिथ्रोसाइट्स द्वारा पूरा नहीं किया जा सकता है।

आयनों-ट्रांसपोर्टर की कमी आसमाटिक क्षमताओं को कम करती है

Polyacrylamide Gel वैद्युतकणसंचलन: पृष्ठ जेल, सोडियम डोडेसिल सल्फेट (जो प्रोटीन को दर्शाता है) के साथ डिटर्जेंट के बाद प्रोटीन को अलग करता है।

फिर उन्हें एक विद्युत चलनी पर ले जाएं: पॉलीक्रिलमाइड जेल।
सबसे छोटे प्रोटीन सबसे तेज़ (यानी सबसे तेज़) यात्रा करेंगे।

बहुत अधिक प्रोटीन का नैदानिक उदाहरण: मायलोमा

लाइट चेन डिपोजिशन डिसीज : इम्युनोग्लोबुलिन की बहुत सी मप्पा (छोटी) श्रृंखला। प्लाज्मा कोशिकाओं का प्रसार जो इस एकल श्रृंखला ग्लोब्युलिन को बनाते हैं।
इम्युनोग्लोबुलिन में चार सबयूनिट होते हैं, लेकिन वे चतुर्धातुक नहीं होते हैं, क्योंकि वे सबयूनिट सहसंयोजक एक दूसरे से जुड़े होते हैं।

प्राथमिक संरचना: अमीनो एसिड का अनुक्रम।
माध्यमिक संरचना: अल्फा-हेलिस और बीटा-शीट। पड़ोसी अमीनो एसिड की बातचीत और विशेष झुकाव।
सुपरसेकंडरी संरचनाएं: स्थानीय रूप से मुड़े हुए डोमेन । एक प्रोटीन के स्थानीय क्षेत्रों में तह।

स्थानीय रूप से मुड़े हुए डोमेन जीनोम भर में असतत प्रोटीन में दोहराए जाते हैं। इसी तरह के रूपांकनों (और दोहराए गए रूपांकनों) कई अलग-अलग प्रोटीनों में उत्पन्न होते हैं, जो विकास में जीन अनुक्रमों की पुनरावृत्ति का संकेत देते हैं।

तृतीयक संरचना: क्षेत्रों में सहसंयोजक और गैर-सहसंयोजक बातचीत के परिणामस्वरूप संपूर्ण प्रोटीन की तह और त्रि-आयामी आकार।
चतुर्धातुक संरचना: एक बहुलक प्रोटीन के विभिन्न मोनोमर्स जैसे हीमोग्लोबिन (4 सबयूनिट्स) और ट्यूबुलिन (2 सबयूनिट्स) के बीच गैर-सहसंयोजक (भौतिक) बातचीत।
तृतीयक संरचना के संरचनात्मक विश्लेषण के लिए तकनीक:

एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी: स्थिर क्रिस्टल बनाने चाहिए या इस पद्धति द्वारा दिखाई देने के लिए संरचनात्मक पैटर्न को दोहराना चाहिए।
चुंबकीय स्पेक्ट्रोस्कोपी: एनएमआर-स्पेक्ट्रा। चुंबकीय क्षेत्र में रेडियो आवृत्तियों का C-13 और H-1 अवशोषण।

हेम समूह: समन्वित लिगैंड्स रूप, आमतौर पर बीच में Fe के साथ। एक गोलाकार प्रोटीन में एक प्रोस्थेटिक (गैर-एमिनो-एसिड) समूह का सबसे अच्छा उदाहरण।

Cytochrome-C में हेम-समूह होता है। यह एक झिल्ली के साथ इंटरैक्ट करता है। चूंकि झिल्ली को नकारात्मक रूप से चार्ज किया जाता है, इसलिए इसमें इंटरैक्शन को प्राप्त करने के लिए लाइसिन समूहों को सकारात्मक रूप से चार्ज किया गया है।

सकारात्मक रूप से चार्ज किए गए Lys अवशेष एक ही 3 स्थिति में प्रजातियों में अत्यधिक संरक्षित हैं।

यह एक पोर्फिरीन रिंग है , साथ ही एक आयरन भी है।
आयरन के छह समन्वय बिंदु हैं

उनमें से चार ने पोर्फिरिन रिंग द्वारा योगदान दिया।
उनमें से दो सल्फर परमाणु मेथिओनिन द्वारा योगदान करते हैं और नाइट्रोजन हिस्टिडीन द्वारा योगदान करते हैं।

गैर-सहसंयोजक बातचीत: माध्यमिक और तृतीयक संरचना के लिए महत्वपूर्ण

इलेक्ट्रोस्टैटिक फोर्सेस: +/- आकर्षण
हाइड्रोजन बॉन्डिंग : OH, NH, SH
हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन: पानी में हाइड्रोफोबिक मौसमी के बीच शारीरिक आकर्षण।
वान डेर वाल्स फोर्सेस: कमजोर, आकार के सापेक्ष इंटरैक्शन।

पेप्टाइड बॉन्ड : एक संघनन प्रतिक्रिया, जो दो अमीनो एसिड के बीच पानी के बहिष्करण द्वारा बनाई गई है।

पेप्टाइड बॉन्ड कठोर और प्लानर है ।
यह कठोर है क्योंकि इसमें नाइट्रोजन और कार्बोनिल (अल्फा, बीटा-असंतृप्त विशेषताओं) के आंशिक नकारात्मक चार्ज के परिणामस्वरूप डबल-बॉन्ड चरित्र (अनुनाद) है।
फी (phi): प्रत्येक नाइट्रोजन और अल्फा-कार्बन के बीच का कोण।
साई (): प्रत्येक अल्फा-कार्बन और कार्बोनिल-कार्बन के बीच का कोण

अल्फा हेलिक्स :

3.6 अवशेष प्रत्येक पूर्ण पेचदार मोड़ बनाते हैं।
यह दाएं हाथ का हेलिक्स है।
इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन (चार्ज किए गए अवशेष) असामान्य हैं, और जब वे मौजूद होते हैं तो वे मोड़ को स्थिर करने के लिए एक-दूसरे को रद्द या आकर्षित करते हैं।

बीटा-स्ट्रैंड: एक अनुमानित विमान बनाना।

बीटा-शीट : समानांतर या विरोधी-समानांतर झुकाव में आसन्न बीटा किस्में।
मोड़ : वह बिंदु जहां बीटा-शीट के स्ट्रैंड्स दिशा बदल सकते हैं।

छोटे आकार और बिना किसी रुकावट के रुकावट के कारण ग्लाइसीन अक्सर मोड़ों में पाया जाता है।
झुकना के लिए अक्सर माध्यमिक अल्फ़ा-कार्बन और प्राकृतिक कोण के कारण, अगर मुड़ता है, तो साबित करें ।

बीटा-स्ट्रैंड्स में आर-समूह विमान से दूर, आमतौर पर ऊपर और नीचे दिशाओं को बारी-बारी से इंगित करते हैं।

रामचंद्रन प्लॉट : Psi -vs- Phi कोणों का प्लॉट, दिखा रहा है कि अवशेषों के बीच Psi और Phi के सैद्धांतिक मूल्य क्या संभव हैं, और वे किस माध्यमिक अनुरूपता को निर्धारित करते हैं।
हाइपरकोलेस्ट्रोलेमिया: एपो-बी (विशाल प्रोटीन) के एकल-बिंदु म्यूटेशन के परिणाम , ग्लाइ ------- वैल से। हमें 2 से 4 गुना बहुत अधिक एलडीएल (कम घनत्व वाले लिपोप्रोटीन) कोलेस्ट्रॉल देता है।

उन्हें लगता है कि यह इसे खराब कर देता है क्योंकि ग्लाइज़ एक महत्वपूर्ण मोड़ पर है, और वैल बहुत तेज़ है ताकि टर्न को बने रहने दिया जा सके ... टार्टर कॉनफॉर्मेशन को बदल देता है।

प्राथमिक संरचनात्मक विश्लेषण: पहेली के टुकड़े एक साथ रखने की रणनीति

सिस्टेइक एसिड को डाइजेस्ट (ऑक्सीडाइज़) सिस्टिन बांड।
ट्रिप्सिन के साथ डाइजेस्ट, जो विशिष्ट अवशेषों में कटौती करता है।

Lys और Arg के Carboxyl टर्मिनस पर दरारें।

सियानोजेन ब्रोमाइड के साथ डाइजेस्ट, जो विभिन्न विशिष्ट अवशेषों में कटौती करता है। यह मेथियोनीन के कार्बोक्सिल टर्मिनस पर चढ़ता है।

इसलिए, यदि आप एक चेन को दो टुकड़ों में काटते हैं, तो आप जानते हैं कि मेट चेन के बीच में था। यदि, दूसरी ओर, आपको एक टुकड़ा मिलता है, तो आप जानते हैं कि मेट श्रृंखला के अंत (सी-टर्मिनस) में था।

उपरोक्त दो से अतिव्यापी दृश्यों के साथ पेप्टाइड्स संरेखित करें।

प्रोटीन चैपरोन (हीट शॉक): प्रोटीन जो प्रोटीन को तह और खुलासा में सहायता करते हैं। वे प्रोटीन को प्रकट करते हैं ताकि वे एक झिल्ली के माध्यम से प्राप्त कर सकें, और फिर उन्हें दूसरी तरफ से वापस कर सकें।
फ्लोरोसेंट स्पेक्ट्रोस्कोपी: सुगंधित एमिनो एसिड के सापेक्ष बहुतायत को बताने के लिए पहचान तकनीक। यह इन अवशेषों के लिए एक ध्रुवीय और गैर-ध्रुवीय वातावरण के बीच अंतर करेगा।

ऊपर लौटें

HEMOGLOBIN, MYOGLOBIN, ऑक्सिन परिवहन

हीमोग्लोबिन: ऑक्सीजन का संबंध

ऑक्सीजन युक्त रक्त में ऑक्सीहीमोग्लोबिन होता है , जो हेम समूह में एक लोहे से बंधे हुए चार ऑक्सीजेन रखता है।
डीऑक्सीजनीकृत रक्त में कार्बामिनोहेमोग्लोबिन (कार्बामेट) होता है । दो सीओ _{2 के} प्रत्येक हीमोग्लोबिन द्वारा आयोजित किया जा सकता है। बाकी को HCO ₃^{- के} रूप में प्लाज्मा में भंग कर दिया जाता है ।

मायोग्लोबिन : हीमोग्लोबिन के समान, इसमें O _{2 के} लिए और भी अधिक आत्मीयता है (और Hb से O ₂ ले सकते हैं )। कंकाल और हृदय "मांसपेशी" में पाया गया।

75% अल्फा-हेलिकॉप्टरों से बना है। बाकी यादृच्छिक कुंडल है। मुख्य रूप से हाइड्रोफोबिक। गैर-ध्रुवीय क्रम में ...

गैर ध्रुवीय O _{2 को} घोलने के लिए
गैर-ध्रुवीय हेम समूह को बांधने के लिए।

प्रोटीन को 8-खंडों (AH) में विभाजित किया जा सकता है
हेम समूह में एक (चार नहीं) लोहे के परमाणु हैं।

यह एक रिंग सिस्टम है, जो ज्यादातर कार्बन परमाणु का होता है। लोहे के निकटतम चार परमाणु नाइट्रोजन्स हैं।

पोर्फिरिन रिंग लगभग एक सटीक विमान बनाती है ।

डीऑक्सी-एमबी में, Fe विमान के ऊपर बैठता है। यह समीपस्थ हिस्टिडीन (उसका -93), 5 वें समन्वित लिगैंड द्वारा विमान से बाहर निकाला जाता है ।
बाकी प्रोटीन Fe के ऑक्सीकरण को कम करता है - इसे Fe ⁺² रूप में रखने की कोशिश करता है , जो Fe ^{+3 की} तुलना में O _{2 को} बहुत बेहतर बनाता है ।

हीमोग्लोबिन की तुलना में मायोग्लोबिन के ऑक्सीकरण से इसकी संरचना में बहुत बदलाव नहीं होता है। विमान से केवल 3 अवशेष झूलते हैं।

एमबी अणु में गतिशील विन्यास हैं: (1) यह O ₂ को अंदर जाने के लिए थोड़ा खोल देता है, फिर (2) यह O _{2 के} लिए "पकड़" पर टिक जाता है ।

बोह्र प्रभाव , सीओ ₂ / हीमोग्लोबिन इंटरैक्शन:
कार्बोनिक एनहाइड्रेज़: वह एंजाइम जो सीओ ₂ + एच ₂ ओ ------> एचसीओ ₃^- + एच ⁺ , को सीओ ₂ को प्लाज्मा में स्टोर करने के लिए उत्प्रेरित करता है ।

HCO ₃^- और H ⁺ दोनों को डीऑक्सीहीमोग्लोबिन द्वारा उठाया जाता है।
एचसीओ ₃^- और एच ^{+ से} खाँसी वापस सीओ ₂ + एच ₂ ओ तक फेफड़ों (कार्बोनिक हाइड्रेस की तारीफ) में जाती है, और सीओ ₂ को निष्कासित कर दिया जाता है।

ऑक्सीजन विखंडन वक्र: रक्त में ओ ₂ के आंशिक दबाव का ग्राफ -vs- एचबी-संतृप्ति - हेमोग्लोबिन का प्रतिशत जिसमें ओ ₂ बाध्य है।

P50 = अर्ध-संतृप्ति का बिंदु। मायोग्लोबिन के लिए जो लगभग 2 या 3 आंशिक दबाव ओ _{2 है} , जो कि काफी कम है, जिसका अर्थ है कि मायोग्लोबिन ओ ₂ को कम आंशिक दबावों में बांध सकता है।
मायोग्लोबिन के उच्च O ₂ -फिनिटी के कारण, यह एक अच्छा O ₂ -transporter नहीं होगा, क्योंकि यह ऊतकों में O ₂ को जारी नहीं करेगा ।
सिगमॉइड (एस-शेप्ड) कर्व: ओ _2- डाइजेशन के लिए, यह ऊतकों में कमजोर बंधन और फेफड़ों में मजबूत बंधन को दर्शाता है।

प्रोटीन जो S- शेप्ड कर्व दिखाते हैं उनमें कई बाइंडिंग साइटें होती हैं (जैसे Hb में)।

हिल गुणांक: कई बाध्यकारी साइटों के बीच सहयोग है। इस गुणांक द्वारा सहयोग की डिग्री निर्धारित की गई है। यह उस डिग्री का एक उपाय है जिसके लिए एक बाध्य साइट आगे की साइटों के बंधन को बढ़ावा देती है।

एचबी के लिए पहाड़ी गुणांक का मान 1 से 4 तक हो सकता है। एचबी के लिए, यह आमतौर पर 3 है।
मायोग्लोबिन के लिए, हिल गुणांक मूल्य 3 है, कोई सहयोग नहीं दर्शाता है।

ऑक्सीजन संतृप्ति: वाई की गणना के विभिन्न तरीके

Y = (अधिकृत बंध बंधन स्थल) / (कुल बंधन स्थल)
Y = (ऑक्सीजन युक्त मायोग्लोबिन) / (कुल मायोग्लोबिन)

हीमोग्लोबिन संरचना:

एचबी में 4 सबयूनिट होते हैं

अल्फा ₁ बीटा ₁ एक "डिमेरर" सबयूनिट के रूप में मौजूद है। अल्फा ₂ बीटा ₂ इसी तरह मौजूद हैं। वे प्रत्येक हेटेरोडाइमर कहलाते हैं ।
जब तक कुछ महत्वपूर्ण अवशेष समान रहते हैं, तब तक बीटा-संरचनाओं में परिवर्तनशीलता को समायोजित किया जा सकता है।

टी-स्टेट: टी-स्टेट में डेक्सी हीमोग्लोबिन मौजूद है। "तनाव, तंग, तना हुआ।"

दो विधर्मी के बीच गैर-सहसंयोजक बातचीत मजबूत है।
बीटा-सबयूनिट के बीच गुहा बड़ी है।

आर-स्टेट: ऑक्सी-हीमोग्लोबिन । आराम से।

बोह्र इफ़ेक्ट: नकारात्मक प्रभाव जो O ₂ -फिनिटी को कम करते हैं

निचला पीएच : दाईं ओर O _2- पृथक्करण वक्र को स्थानांतरित करता है।
अधिक सीओ ₂ : दाईं ओर ओ _2- पृथक्करण वक्र को स्थानांतरित करता है।
2,3-बिसफ़ॉस्फ़ोग्लिसेरेट : ओ _2- पृथक्करण को दाईं ओर शिफ्ट करता है।

यह एक बहुपत्नी है। डीऑक्सी फॉर्म (बड़ा बीटा-कैविटी), जो एक सकारात्मक रूप से चार्ज किया जाने वाला केंद्र है जो आसानी से कई नकारात्मक चार्ज को समायोजित करता है।

बोह्र इफ़ेक्ट: धनात्मक प्रभावक जो O ₂ -फिनिटी को बढ़ाते हैं।

ऑक्सीजन : बाईं ओर O _2- पृथक्करण वक्र को स्थानांतरित करता है।

O ₂ की उपस्थिति अधिक O ₂ के बंधन की सुविधा प्रदान करती है !

हीमोग्लोबिन-एफ: भ्रूण हीमोग्लोबिन

O _{2 के} लिए उच्च संबंध है ।
संरचना = अल्फ़ा _२ गामा _२ । गामा-श्रृंखला बीटा-श्रृंखला से केवल एक एमिनो एसिड से भिन्न होती है।

उसकी ¹⁴³ को सेर से बदलें , जिसके परिणामस्वरूप कम नकारात्मक चार्ज ------> BPG के लिए कम आत्मीयता ------> बाईं ओर वक्र शिफ्ट।

उत्परिवर्ती हेमोग्लोबिन: यदि उत्परिवर्तन हानिकारक है, तो यह एक हीमोग्लोबिनोपैथी है । हालांकि, कई एचबी म्यूटेशन "चुप" हैं।

मेथेमोग्लोबिन : ऑक्सीकृत फेरस ------> फेरिक। परिणाम = हाइपोक्सिया। लक्षण = सायनोसिस।
शेफर्ड बुश: श्रवण बाईं ओर वक्र ------> O _{2 के} लिए बहुत अधिक आत्मीयता

पॉलीसिथेमिया = संचलन में कई लाल रक्त कोशिकाएं। यह परिणाम है। अधिक लाल-रक्त कोशिकाएं (इसलिए ओ _2- संतृप्ति मूल्य में एक बड़ा भाजक ) का अर्थ है कम समग्र संतृप्ति। तो यह एक प्रतिपूरक लक्षण है।

हैमरस्मिथ: हेम समूह अब Phe ------> Ser के एक बिंदु-उत्परिवर्तन के कारण बीटा-चेन को बांध नहीं सकता है, जो कम हाइड्रोफोबिसिटी की ओर जाता है।

परिणाम के रूप में केवल दो O ₂ -binding साइटें।

बिब्बा: दशनामी का वियोग।
हीमोग्लोबिन कंसास: इस मामले में बीटा-चेन के आधे हिस्से पर एक उत्परिवर्तन पाया गया। इसने अल्फा ₁ और बीटा _{2 के} बीच संपर्क क्षेत्रों में बातचीत को प्रभावित किया ।

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कोलेजन

सभी कोलाजेंस की हॉलमार्क संरचना: ट्रिपल हेलिक्स । विभिन्न प्रकार हैं, याद रखने के लिए SCAB का उपयोग करें :

S = SKIN = टाइप I कोलेजन
C = कार्टिलेज = टाइप II कोलेजन
A = Aorta (वाहिकाओं) = प्रकार III कोलेजन
बी = बेसल मेम्ब्रेन = टाइप IV कोलेजन
कोलेजन प्रकारों की पहचान उन श्रृंखलाओं द्वारा की जा सकती है जो उन्हें बनाती हैं, पूर्व। कोलेजन I में शामिल हैं (अल्फा -1 I) ₂ (अल्फा -2 I)

कोलेजन म्यूटेशन के कारण होने वाले रोग:

एहलर्स डानलोस सिंड्रोम (ईडीएस): जोड़ों की शिथिलता, त्वचा की असामान्यताएं, धमनी धमनीविस्फार की विशेषता विकारों का एक समूह। कोलेजन के संश्लेषण में उत्परिवर्तन (जरूरी संरचना नहीं)

EDS VII: म्यूटेशन टाइप प्रोकोलेगन में क्लीवेज साइट को बदल देता है (एंड-टेल्स अभी भी संलग्न है)। Procollagen N-Proteinase द्वारा दरार से बचाता है। प्रोलॉजेन के संचय से फाइब्रिल का निर्माण होता है।
ईडीएस चतुर्थ: प्रकार III कोलेजन में उत्परिवर्तन।
EDS VI: एक कमी जहां उत्परिवर्तित लाइसिन हाइड्रॉक्सिलिसिन एंजाइम के कारण क्रॉस-लिंक नहीं किया जा सकता है।

ओस्टोजेनेसिस इम्परफेक्टा: म्यूटेशन ऑफ टाइप I कोलेजन, जिसके कारण भंगुर हड्डियां होती हैं।

प्रकार I के संरचनात्मक रूप से दोषपूर्ण प्रो-अल्फा-चेन, जो ट्रिपल हेलिक्स (3 विरूपण) के तह के साथ या फाइब्रिल गठन के साथ हस्तक्षेप करते हैं।

Alport सिंड्रोम: टाइप IV म्यूटेशन। कान और गुर्दे में समस्या। स्वप्रतिपिंडों ने IV टाइप करने का लक्ष्य रखा।
गुडपावर सिंड्रोम: एक्वायर्ड डिसऑर्डर जिसमें मरीज अपने ही कोलेजन के खिलाफ एंटीबॉडी विकसित करता है।

कोलेजन श्रृंखला की संरचना:

एक कोलेजन श्रृंखला एक ट्रिपल हेलिक्स है, जो तीन उप-श्रृंखलाओं से मिलकर कुल 1000 अमीनो एसिड से मिलकर बनता है।
हाइड्रॉक्सीप्रलाइन: कोलेजन श्रृंखलाओं में सभी ओएचई समूह प्रोलाइन अवशेषों में जोड़े गए हैं।
हाइड्रोसीलिसिन: कॉलेज की श्रृंखलाओं में सभी ओएच समूह को लाइस अवशेषों में जोड़ा जाता है।
कंटेनर फ्रुक्टोज डिसैकराइड (ग्लूकोज + गैलेक्टोज), लाइसिन अवशेषों पर झुका हुआ। ग्लाइकोसिलेटेड लाइसिन सभी कोलेजन के लिए अद्वितीय हैं।
हर तीसरा अवशेष ग्लाइसिन है । यह सबसे छोटा है, और यह एकमात्र अवशेष है जो हेलिक्स की जेब में फिट हो सकता है। ग्लाइ की जगह किसी भी म्यूटेशन ने चेन में कींक पैदा कर दिया और कोलेजन के गुणों को बदल देगा।

ट्रोपोकोलेजन: कोलेजन का घुलनशील रूप जिसे आगे फाइबर बनाने के लिए संसाधित किया जाना चाहिए।

यह क्वार्टर-स्टेज ओवरलैप (प्रत्येक हेलिक्स चेन ओवरलैपिंग के तीन चौथाई) का उपयोग करके तंतुओं का निर्माण करेगा ।
कोलेजन में पोस्ट-ट्रांसलेशन संबंधी बहुत सारे संशोधन हैं। उनमें से एक चेन के बीच क्रॉस-लिंक का गठन है । क्रॉस-लिंक लाइसिन और हाइड्रोक्सीलिनेस के बीच बनते हैं। क्रॉस-लिंकिंग के लिए हाइड्रॉक्सिलेसिन आवश्यक है।

त्वचा की हाइपरेक्स्टेंसिबिलिटी: हाइड्रॉक्सिलेसिन के गठन के कारण क्रॉस-लिंक बनाने में विफलता।

कोलेजन का जैवसंश्लेषण:

प्रोलोलजेन: कोशिका के अंदर अलग-अलग श्रृंखलाओं का रूप। वे घुलनशील हैं और अभी भी उनकी पूंछ है।

प्रोकोलेगेन में प्रोपेप्टाइड्स के अंत-टुकड़े होते हैं ।

ट्रोपोकोलेजन: कोशिका के बाहर, प्रोलोजेन को पहले ट्रोपोकोलेजेन में बदल दिया जाता है। एक बार प्रोपेप्टाइड्स चले जाने के बाद, procollagens की आत्म-विधानसभा होती है।
ट्रोपोकोलेजन को फिर फाइबर में बदल दिया जाता है , और फिर क्रॉस-लिंक्ड फाइबर को ।
प्रोली हाइड्रॉक्सिलस: एंजाइम जो कि प्रोलाइन को हाइड्रोक्सीप्रलाइन में परिवर्तित करता है।

इस एंजाइम को विटामिन सी की आवश्यकता होती है! स्कर्वी , विट-सी की कमी, हाइड्रॉक्सिप्रोलाइन के परिणाम नहीं है।
Fe ⁺² , O ₂ , और अल्फा-किटोग्लूटारेट की भी आवश्यकता है। विटामिन-सी कम (+2) अवस्था में Fe ⁺² रखने का कार्य करता है ।

Lysyl Hydroxylase: एंजाइम लाइसिन को हाइड्रोसीलिसिन में परिवर्तित करता है।

प्रोली हाइड्रॉक्सिलस के समान कोफ़ेक्टर्स की आवश्यकता होती है।
Lysine और Hydroxylysine, फिर से, क्रॉस-लिंक के अग्रदूत हैं।

Lysyl Oxidase: वह एंजाइम जो कि Lysine और Hydroxylysine के बीच क्रॉस-लिंक बनाता है।

यह हाइड्रोलिसिस पर ओएचई समूहों को एल्डिहाइड में परिवर्तित करता है। वे फिर अन्य एल्डीहाइड्स के साथ क्रॉस-लिंक, एल्डोल संघनन बनाते हैं।

ओस्टियोजेनेसिस इम्परफेक्टा: पुनरीक्षित। टाइप I कोलेजन दोष।

विकारों में से एक छोटा श्रृंखला (विलोपन) से संबंधित है। फिर उत्परिवर्तित श्रृंखला अन्य दो की तुलना में छोटी है, पूरे ढांचे को बर्बाद कर रही है।

ऊपर लौटें

एंजाइमों

पुराने ऑस्टियोआर्थराइटिस: कोलेजन को वयस्क जीवन के दौरान दमित नहीं किया जाता है, जिसके परिणामस्वरूप जोड़ों में कोलेजन का पाचन होता है। कोलेजन के पुनरुत्थान के लिए विकास के दौरान कोलेजन केवल सक्रिय माना जाता है।
रुमेटीइड गठिया: ऊतक proliferates और जोड़ों पर हमला करता है।
कैंसर मेटास्टेसिस: प्रोटीन कोशिकाओं को मेटास्टेसाइज करने के लिए प्रोटीन एंजाइमों की आवश्यकता होती है, क्योंकि उन्हें लिम्फ सिस्टम के माध्यम से प्राप्त करने के लिए मूल ऊतक के तहखाने की झिल्ली को नीचा करना चाहिए, और इसे प्राप्त करने के लिए लक्ष्य ऊतक के बेसल झिल्ली को नीचा दिखाना चाहिए।
फेनिलकेटोनुरिया: एंजाइम फेनिलएलनिन हाइड्रोक्सीलेस में उत्परिवर्तन के कारण होने वाला विकार , जो फेनिलएलनिन को टाइरोसिन में परिवर्तित करता है।
ऊष्मप्रवैगिकी:

पहला कानून: ऊर्जा न तो बनाई जाती है और न ही नष्ट की जाती है। यह केवल रूप बदलता है।

DeltaE = Q - W = (सिस्टम द्वारा अवशोषित गर्मी) - (सिस्टम द्वारा किया गया कार्य)

यह केवल सिस्टम पर लागू होता है। ऊर्जा आसपास से खोई / ली जा सकती है।

DeltaE _TOT = DeltaE _SYS - DeltaE _SURR

दूसरा कानून: एक प्रक्रिया अनायास ही होती है, जब सिस्टम और उसके आस-पास के एंट्रॉपी का योग शून्य से अधिक हो। एन्ट्रापी हमेशा बढ़ती है।

1M NaCl झिल्ली के माध्यम से दोनों तरफ 0.5M के साथ एक विभाजन बनाने के लिए फैलता है, एन्ट्रापी बढ़ाने का एक उदाहरण है, बढ़ती यादृच्छिकता।

गिब्स फ्री एनर्जी: DeltaG = DeltaH - TDeltaS

DeltaG प्रतिक्रिया की दर के बारे में कोई जानकारी प्रदान नहीं करता है। यह सक्रियण की मुक्त ऊर्जा, डेल्टाजी पर निर्भर करता है।

शून्य-क्रम कैनेटीक्स: प्रतिक्रिया की दर स्थिर है।

दर = के

प्रथम-क्रम कैनेटीक्स: प्रतिक्रिया की दर सबस्ट्रेट्स में से एक की एकाग्रता पर निर्भर करती है

दर = (के) [प्रतिक्रिया]

अभिकर्मक की एकाग्रता, [ए]: किसी भी समय, यह (रिवर्स प्रतिक्रिया की दर) के बराबर है - (आगे की दर की दर)
दूसरे क्रम के काइनेटिक्स:

दर = के [ए] [बी]
जब बी ए की तुलना में बहुत बड़ा है, बी अब प्रतिक्रिया को सीमित नहीं कर रहा है, और यह [ए] पर निर्भर प्रतीत होता है। यह कश्मीर _{स्पष्ट} ।

मानक मुक्त ऊर्जा: K _eq से मानक मुक्त ऊर्जा कैसे प्राप्त करें

किसी विशेष प्रतिक्रिया की नि: शुल्क ऊर्जा:

सक्रियण ऊर्जा और K के बीच संबंध: सक्रियण ऊर्जा बढ़ने से दर में निरंतर कमी आती है।

ग्राउंड स्टेट: सबसे कम ऊर्जा और सबसे स्थिर रूप।
संक्रमण अवस्था: उच्चतम ऊर्जा और सबसे कम स्थिर रूप।

एंजाइमों का वर्गीकरण:

ऑक्सिडेक्टेसिस: एंजाइम जो इलेक्ट्रॉनों की अदला-बदली करते हैं / रेडॉक्स प्रतिक्रिया करते हैं।
Transferases: एंजाइम जो कार्यात्मक समूहों को दूसरे घटक में स्थानांतरित करते हैं।
हाइड्रोलिसिस : विखंडन (हाइड्रोलिसिस) पानी का उपयोग।
Lyases : डबल-बांड की दरार (कमी)।
आइसोमेरैस: अभिकारक को एक आइसोमर से अलग आइसोमर में परिवर्तित करना।
Ligases: एक साथ संरचनाओं में शामिल हों।

कॉफ़ैक्टर: एक प्रतिक्रिया का एक गैर-एंजाइम घटक जिसे चलाने के लिए प्रतिक्रिया की आवश्यकता होती है। आमतौर पर एक विटामिन या खनिज। कोफ़ेक्टर्स आमतौर पर अपने एंजाइम से आसानी से अलग हो जाते हैं।
कोएंजाइम: एक कोफ़ेक्टर जो स्वयं एक एंजाइम भी है।
प्रोस्थेटिक ग्रुप: कोफ़ैक्टर्स जो एक एंजाइम से अधिक कसकर बंधे होते हैं, आमतौर पर सहसंयोजक, हीमोग्लोबिन के हीम समूह के रूप में।
एंजाइमों की अनूठी विशेषताएं:

दक्षता: या तो बहुत तेजी से, या कोलेजनैज के मामले में, प्रतिक्रिया की तुलना में धीमा अन्यथा होगा।
बाइंडिंग स्पेसिफिकेशन
शारीरिक (हल्के) स्थितियों के तहत प्रतिक्रियाओं को होने देता है।
उत्प्रेरक गतिविधि को अन्य एंजाइमों या शारीरिक वातावरण द्वारा विनियमित किया जा सकता है।

सक्रिय स्थल: एंजाइम का वह भाग जहां प्रतिक्रिया होती है।

यह अपेक्षाकृत छोटा है।
यह एक त्रि-आयामी संरचना है।
सबस्ट्रेट्स सक्रिय साइट को कई कमजोर इंटरैक्शन (और कभी-कभी सहसंयोजक) से बांधता है।
सक्रिय साइटें फांक या दरारें हैं। ध्रुवीय अवशेष अक्सर एक विशिष्ट इलेक्ट्रोस्टैटिक वातावरण बनाने के लिए, सक्रिय साइटों में पाए जाते हैं।
प्रेरित फिट परिकल्पना: सब्सट्रेट को समायोजित करने के लिए सक्रिय साइटें बाध्य होने पर परिवर्तन को बदल देती हैं।
सक्रिय साइटों में विशिष्टता है:

ट्राईप्सिन Lys और Arg के लिए विशिष्ट है।
Chymotrypsin ट्रिप्सिन के समान है सिवाय इसके कि इसमें विभिन्न सक्रिय साइट हैं। यह अपनी सक्रिय साइट में हाइड्रोफोबिक एरोमैटिक अवशेषों को बांधता है।
इलास्टेज़ , भी इसी तरह, छोटे अवशेषों जैसे कि ग्लाइक और अला को पहचानता है।

कोलेजनैस: इसकी सक्रिय साइट में दो जस्ता परमाणु शामिल हैं: एक उत्प्रेरक के लिए, और एक वह जो प्रोटीन को मोड़ने में मदद करता है।

माइकल-मेन्टोन कैनेटीक्स:

जब सब्सट्रेट की एकाग्रता, [एस], एंजाइम की तुलना में बहुत अधिक है , तो एंजाइम सब्सट्रेट से संतृप्त होगा, और आरएक्सएन की दर केवल एंजाइम की मात्रा पर निर्भर करेगी - सब्सट्रेट नहीं।
v _{अधिकतम} = आदर्श परिस्थितियों में अधिकतम संभव दर, जब सब्सट्रेट की सांद्रता अधिक होती है और एंजाइम की एकाग्रता अपेक्षाकृत कम होती है।

स्थिर स्थिति को देखते हुए, दर, v _{अधिकतम} = k ₃ [ES] = [उत्पाद के निर्माण की दर] x [ES-Complex की सांद्रता]

माइकलिस-मेंटन मॉडल की चार मान्यताएँ :

E और S, ES के बीच एक कॉम्प्लेक्स बनता है।
S की एकाग्रता E से बहुत बड़ी है।
ES- कॉम्प्लेक्स में उत्पाद की गिरावट को नजरअंदाज कर दिया जाता है।
माप के दौरान ईएस-कॉम्प्लेक्स की एक स्थिर-राज्य एकाग्रता स्थापित की जाती है।

स्थिर-अवस्था के रूप व्यावहारिक रूप से तात्कालिक होते हैं।
स्थिर अवस्था का अर्थ है कि ES की एकाग्रता स्थिर रहती है, अर्थात जिस दर पर प्रतिक्रिया होती है वह एक समान है।

कुल एंजाइम, ई _टी , स्थिर अवस्था के तहत = [ईएस] + [ई _{अनबाउंड} ] । कुछ एंजाइम स्थिर अवस्था में अनबाउंड रहते हैं।

V ₀ = प्रारंभिक दर
V _{अधिकतम} = स्थिर अवस्था में अधिकतम दर

के _एम = सब्सट्रेट की एकाग्रता, [एस], जिस पर वर्तमान दर, (वी ₀ ), अधिकतम दर के आधे के बराबर है, वी _{अधिकतम} ।

एक बार K _m ज्ञात होने के बाद, भरे हुए स्थलों के अंश की गणना करना संभव है।

Lineweaver-Burk Plot: दर के पारस्परिक के एक भूखंड -vs- सब्सट्रेट एकाग्रता के पारस्परिक। यह रैखिक है।

IRREVERSIBLE INHIBITION : एक अवरोधक जो सहसंयोजक और स्थायी रूप से एक एंजाइम को बदल देता है, जिससे यह निष्क्रिय होता है।

Diisopropyl Phosphoro fluoridate (डीएफपी) : - सेरीन proteinase अवरोध करनेवाला एक SERPIN है।
Iodoacetamide अपरिवर्तनीय रूप से उन्हें alkylating द्वारा सिस्टीन अवशेषों को निष्क्रिय करता है।
एस्पिरिन एक गैर-स्टेरॉयडल एंटी-इंफ्लेमेटरी ड्रग (एनएसएआईडी) है। यह प्रोस्टाग्लैंडिन-एच सिंथेटेस का एक अपरिवर्तनीय अवरोधक है , वह एंजाइम जो प्रोस्टाग्लैंडीन बनाता है। एस्पिरिन इस प्रकार एक विरोधी भड़काऊ दवा है।

प्रोस्टाग्लैंडीन में साइक्लोऑक्सीजिनेज गतिविधि होती है: आर्किडोनिक एसिड ------> पीजी _२
प्रोस्टाग्लैंडिन में हाइड्रोपरॉक्सिडेज गतिविधि होती है: पीजी ₂ ------> पीजीएच ₂ ।

पेनिसिलिन: अपरिवर्तनीय रूप से बैक्टीरिया कोशिका दीवारों में पेप्टिडोग्लाइकेन्स के संश्लेषण को रोकता है।

यह ग्लाइकोपेप्टाइड ट्रांसपेप्टिडेज को रोकता है , जो डी-अला के साथ पॉली- ग्लाइस को पार करता है। यह अला-डी-अला की नकल करता है।
संक्रमण-राज्य एनालॉग: इसमें चार सदस्यीय लैक्टम रिंग होती है, जो अत्यधिक तनाव वाली होती है, और यह ऊपर की प्रतिक्रिया में अला-डी-अला के संक्रमण राज्य की नकल करती है।

समीक्षा करनेवाला:

प्रतिस्पर्धी अवरोधक: अवरोधक सब्सट्रेट से मिलता जुलता है (नकल करता है) और इस तरह एक ही सक्रिय साइट के लिए सब्सट्रेट के साथ सीधे प्रतिस्पर्धा करता है।

प्रतियोगी अवरोधक k _{m को} बढ़ाते हैं - एक ही v _{अधिकतम} को प्राप्त करने के लिए एक उच्च सब्सट्रेट एकाग्रता की आवश्यकता होती है । इसलिए अधिक सब्सट्रेट जोड़ने से निषेध के प्रभाव को कम किया जा सकता है।
लाइनवेवर-बर्क साजिश: ढलान बढ़ता है।
2,3-बिसफ़ॉस्फ़ोग्लिसरेट मिमिक 1,3-बिसफ़ॉस्फ़ोग्लिसेरेट। मेलोनेट नकलें सुसाइड करती हैं।

गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोधक: ऑलस्टेरिक अवरोधक। अवरोधक एंजाइम पर एक अलग साइट को हुक करता है, जो अस्थायी रूप से इसे शिथिलता प्रदान कर सकता है।

आप कितना भी सब्सट्रेट जोड़ लें, आप प्रभावों को कम नहीं कर सकते। इसलिए v _{अधिकतम} घटाया जाता है। k _m नहीं बदलता है!

अल्फा ₁ प्रोटीन अवरोधक: अल्फा ₁ में एक उत्परिवर्तन -antitrypsin (Serine-Proteinase-Inhibitor family, SERPINs) ने इसका कारण नकल करने के लिए प्रोटीन को ट्रिप्सिन के बजाय थ्रोम्बिन को रोकने के लिए प्रेरित किया, जिसके कारण हीमोफीलिया के लक्षण दिखाई दिए! मेट के लिए आर्ग का म्यूटेशन।

अल्फ़ा _1- ऑइंट्रीप्सिन सामान्य रूप से ट्रिप्सिन, न्यूट्रोफिल इलास्टेज़ और कैथेप्सिन-जी को रोकता है।
इसकी अनुपस्थिति में फेफड़े में न्यूट्रोफिल (यानी मैक्रोफेज) इलास्टिस के खो जाने के कारण वातस्फीति भी बन सकती है।
धूम्रपान मुख्य मेट -358 के ऑक्सीकरण को मेथियोनीन सल्फ़ोक्साइड के कारण बनाता है , इस प्रकार एंटी-इलास्टेज गतिविधि को नष्ट कर देता है ------> वातस्फीति।

अल्फा ₂ मैक्रोग्लोबुलिन: आणविक जाल : स्टेरिकली बाधाएं (जाल) एंडोपेप्टिडेस। यह एंजाइम सीरम में बड़ी मात्रा में पाया जाता है।

एंडोपेप्टिडेज़: ऐसे एंजाइम जो प्रोटीन को केवल अंदर की तरफ खींचते हैं ।
एक्सोपेप्टिडेज़: एंजाइम जो केवल बाहरी (टर्मिनल) भाग पर प्रोटीन को क्लीव करते हैं।

अमीनोपेप्टिडेज़: एक्सोपेप्टिडेज़ जो अमीनो टर्मिनस पर दरार करता है।
Carboxypeptidase: Exopeptidase जो carboxy टर्मिनस पर चढ़ता है।

अणु में चार सबयूनिट होते हैं, जिनमें से दो डिस्लाइड से जुड़े होते हैं। एक चारा क्षेत्र है जिसे लगभग सभी एंडोपेप्टिडेस पहचानते हैं। पेप्टिडेस चारा काटता है, और मैक्रोग्लोब्युलिन के रूप में शारीरिक रूप से घेरने ("जाल") अणु में परिवर्तन होता है।
एंजाइम अभी भी उत्प्रेरक रूप से सक्रिय है! यह बस स्टेरिक रूप से पेप्टिडेस में बाधा डालता है ताकि पेप्टाइड उन तक न पहुंच सके। यह उन्हें रोकता है।
फिजियोलॉजिकल उद्देश्य: अल्फा ₂ -मैक्रोग्लोबुलिन जाल प्रोटियोलिटिक एंजाइम जो एडिमा के दौरान जारी होते हैं।

एंजाइम परख के सिद्धांत:

प्रतिक्रिया की प्रारंभिक दर को ही मापा जाना चाहिए।
शून्य-क्रम: सब्सट्रेट की बड़ी अधिकता।

v _{अधिकतम} सब्सट्रेट की उच्च सांद्रता का उपयोग करने पर भी _{अधिकतम} 90% तक पहुंचा जा सकता है। उच्च सब्सट्रेट छुपा का उपयोग किया जाना चाहिए ताकि दर केवल एंजाइम एकाग्रता के लिए आनुपातिक हो।

स्पेक्ट्रोफोटोमेट्री : पी-नाइट्रोनैलिन (410 एनएम) के साथ अपने दरार उत्पादों की कल्पना करके ट्रिप्सिन को माप सकता है।

Collagenase: Collagenase सभी तीन उप-श्रृंखलाओं को अस्वीकार करने के लिए एक स्थान पर कोलेजन काटता है।

शरीर विज्ञान की भूमिका और विकृति विज्ञान में महत्वपूर्ण भूमिका है।

शारीरिक भूमिकाएँ:

गर्भाशय में भ्रूण का आरोपण। कोलेजनैस एंडोमेट्रियम के माध्यम से अपना रास्ता खाता है।

विकृति विज्ञान:

गठिया: कोलेजन II सामान्य जोड़ों में पाया जाता है। बहुत अधिक कोलेजनैस गतिविधि के माध्यम से यह बिगड़ना शुरू हो सकता है।
संधिशोथ: जोड़ों में श्लेष झिल्ली कोलेजन (II) के आसपास फैलती है, और फिर नीचा दिखाना शुरू कर देती है।
पुराने ऑस्टियोआर्थराइटिस: ऑटो-इम्यून रोग के कारण हड्डी टूटना (मैक्रोफेज द्वारा स्व-पाचन)।
मेटास्टेसिस: कैंसर कोशिकाओं को फैलने के लिए कोलेजन को ईसीएम के माध्यम से खाना चाहिए।

Collagenase गतिविधि का पता लगाना: मुश्किल। यह अवशेषों के एक खिंचाव को पहचानता है। कुछ आटा तकनीकें विकसित की गई हैं।

एक प्रतिक्रिया को मापने के लिए इसे दूसरे रिएक्शन पर युग्मित करना:

लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज (LDH) को हाइड्रोजिन से युग्मित करके मापा जा सकता है।

प्रतिक्रिया: पाइरूवेट ------> लैक्टेट। यह आम तौर पर दृढ़ता से लैक्टेट की ओर जाता है।
हाइड्राजीन की उपस्थिति में, यह पायरुवेट को हटाता है, उस दिशा में प्रतिक्रिया को खींचता है। ( उस प्रतिक्रिया के लिए k _eq दृढ़ता से दूसरी दिशा में है)।
तो रिवर्स प्रतिक्रिया (यानी पाइरूवेट के गठन) को मापने के लिए हाइड्रेज़िन का उपयोग करें।

युग्मन का एक और उदाहरण: फॉस्फेनोल-पाइरूवेट + एडीपी ------> पाइरूवेट + एटीपी।

यह आरएक्सएन सामान्य रूप से पीईपी की ओर दस गुना है। लेकिन इसे दूसरी दिशा में चलाने के लिए NADH का उपयोग करें।
NADH घटने को तब फोटोमेट्रिक रूप से मापा जा सकता है।

UNITS : उत्पाद की मात्रा / यूनिट समय का उत्पादन करती है। एंजाइम गतिविधि का एक माप।
विशिष्ट गतिविधि: इकाइयों / मिलीग्राम प्रोटीन । एक प्रोटीन की प्रतिक्रियाशीलता का माप, या एक एंजाइम के लिए प्रतिक्रिया की सापेक्ष दर। यह कुल एंजाइम गतिविधि / कुल प्रोटीन है।

एंजाइम के शुद्ध होने से विशिष्ट गतिविधि बढ़ेगी।
हमेशा विशिष्ट गतिविधि को माप के रूप में (वॉल्यूम) (इकाइयों / एमएल) / (कुल प्रोटीन) = (इकाइयों / मिलीग्राम) के रूप में माप सकते हैं

ENZYME-LINK IMMUNOSORBENT ASSAY (ELISA): एंजाइम की मात्रा को मापने का एक तरीका है, इसकी गतिविधि नहीं।

प्रक्रिया:

मापा जा रहा प्रोटीन के लिए एक एंटीबॉडी संलग्न करें।
असंगठित नमूना जोड़ें। एंटीबॉडी को मापा जा रहा प्रोटीन से जुड़ा होगा।
एंजाइम के लिए विशिष्ट दूसरा एंटीबॉडी जोड़ें (एक अलग एंटीजन साइट पर)। दूसरा एंजाइम पहले से ही एक संकेतक के लिए युग्मित है। यह हुक किए गए एंजाइम का एक ठोस मंच बनाएगा।
सब्सट्रेट जोड़ें और उत्पाद को मापें, आमतौर पर फोटोमेट्रिक रूप से।

NEOEPITOPE ANTIBODY ASSAY: यह नव विनियमित एंटीबॉडी बाध्यकारी साइटों को मापता है। कोलेजनस के दरार उत्पादों को मापने के लिए मुकदमा किया जा सकता है।
एंजाइम कैटालिसिस के तंत्र:

निकटता प्रभाव: प्रतिक्रिया दर तब बढ़ जाती है जब अभिकारक एक साथ निकट होते हैं, अर्थात टकराव की संभावना अधिक होती है। एंजाइम अभिकारकों को एक साथ पास लाकर कार्य कर सकते हैं।

जैसे-जैसे अभिकारकों का मुक्त घूमना कम होता है, प्रतिक्रिया की दर बढ़ती जाती है, क्योंकि अभिकारकों को अधिक सहजता के साथ (सही अभिविन्यास में) पास लाया जा सकता है। यह भी निकटता प्रभाव है।

एंजाइम एंट्रोपी के संभावित नुकसान को कम करते हैं, जो सक्रियण ऊर्जा को कम करता है।
सामान्य एसिड-बेस कैटलिसिस: एंजाइम एसिड और बेस के रूप में कार्य करते हैं।

उनके अवशेष अक्सर एस्टर ------> एसिड + अल्कोहल के हाइड्रोलिसिस को उत्प्रेरित करते हैं। यह इसे तटस्थ पीएच में कर सकता है।

सहसंयोजक कैटालिसिस।
न्यूक्लियोफिलिक समूह न्यूक्लियोफिलिक मध्यवर्ती (जैसे एसाइल मध्यवर्ती) बनाने के लिए हमला कर सकते हैं
Coenzymes प्रतिक्रिया में भाग ले सकते हैं stoichiometrically (जैसे NADH)।
एंजाइम सब्सट्रेट पर एक तनाव को प्रेरित करके सक्रियण ऊर्जा को कम कर सकते हैं, जिससे यह संक्रमण की स्थिति में जाने के लिए अधिक ऊर्जावान रूप से अनुकूल हो जाएगा।

प्रोटीज: एंडोपेप्टिडेस और एक्सोपेप्टिडेस दोनों का वर्णन करता है।
प्रोटीन: क्लीव प्रोटीन और इस प्रकार केवल एंडोपेप्टिडेस हैं।
सेरीन प्रोटीज: एंजाइम जो कि सक्रिय अवशेषों में न्यूक्लियोफाइल के रूप में सेर का उपयोग करते हैं, ताकि विशिष्ट अवशेषों में प्रोटीन को साफ किया जा सके।

DFP उन्हें पहचानने के लिए उपयोग करने के लिए एक अच्छा एजेंट है। यह सर्प प्रोटीज के लिए विशिष्ट है।
उदाहरण:

ट्रिप्सिन
काइमोट्रिप्सिन
न्यूट्रोफिल इलास्टेज़
अग्नाशय Elastase
थ्रोम्बिन - ट्रिप्सिन के समान
टीपीए: ऊतक प्लास्मिनोजेनिक उत्प्रेरक

सिस्टीन प्रोटीज: सीरी प्रोटीन्स के समान, सिस्टीन को छोड़कर सक्रिय स्थल पर क्लीविंग करता है। सिस्टीन में न्यूक्लियोफाइल के रूप में सल्फर (थियोल) -वीएस- सेरीन की ऑक्सीजन (एल्कोक्साइड) होती है।

आयोडोसेटेट द्वारा बाधित (और पहचाना गया)।
कैटेलिस एक थिओल-एस्टर इंटरमीडिएट के माध्यम से आगे बढ़ता है।
उदाहरण:

लाइसोसोमल एंजाइम! कैथेपिन्स बी, एच, एल, एस।
पपीता, पपीता से
इंटरलेउकिन 1 बी परिवर्तित एंजाइम

एस्पर्टिक प्रोटीज: सक्रिय आवरण के रूप में दो एस्प अवशेष हैं।

उपरोक्त के रूप में कोई अच्छा विशिष्ट अवरोधक नहीं है, लेकिन पेप्सटिन एक अच्छा प्रतिस्पर्धी अवरोधक है।
एंजाइम के लिए इष्टतम पीएच अक्सर अम्लीय होता है।
उदाहरण:

पित्त का एक प्रधान अंश
कैथेप्सिन डी
रेनिन, रेनिन
एचआईवी प्रोटीन

Metalloproteases: अक्सर सक्रिय साइट में Zn ⁺² होते हैं ।

उदाहरण:

Collagenase एक मैट्रिक्स मेटालोप्रोटीनसेज़ है।
Carboxypeptidase A और B
थर्मोलिसिन - एक जीवाणु एंजाइम जिसमें तीन अवशेष होते हैं (उसका, उसका, ग्लू) जो कि Zn को "पकड़" रखता है।

Zn ⁺ 2 कार्बोनिल ऑक्सीजन पर हमला करता है, जिससे इलेक्ट्रोपोसिटिव केंद्र बनता है। पानी फिर कार्बोनिल कार्बन पर हमला करता है।
एक अच्छा टेट्राहेड्रल मध्यवर्ती एक बार फिर से बनता है।
प्रतिक्रिया में एक एसिड के रूप में उनका कार्य - टेट्राहेड्रल मध्यवर्ती के लिए एक प्रोटॉन को त्यागता है।

शैमोटपिसिन के गणितीय तंत्र: एक सेरीन प्रोटीज

Ser-195 : यह पता चला कि यह फट-परख के कारण दो-चरणीय तंत्र था । पहले दर तेजी से बढ़ी और फिर यह बंद हो गई।

उन्होंने पी-नाइट्रोफेनोल के साथ इसका परीक्षण किया। दो-चरणीय प्रक्रिया का पता चला था।

चरण -1 = पी-नाइट्रोफेनोल समूह की रिहाई।
चरण -2: एसिटाइल एंजाइम मध्यवर्ती बनाने के लिए एसीटेट की हाइड्रोलिसिस।

उनकी -57: उत्प्रेरक भूमिका ओएस हिज -57 की खोज आत्मीयता-लेबलिंग द्वारा की गई थी ।

TPCK, Tosyl फेनिलएलनिन क्लोरोमेथिल कीटोन, विशेष रूप से उनके अवशेषों को बांधता है।
फेनिलएलनिन हाइड्रोफोबिक काइमोट्रिप्सिन पॉकेट में चला जाता है, और यह पता चलता है कि क्लोरोमेथाइल हिस्सा एक हिस्टिडाइन से बंधा है।
प्रतिक्रिया अत्यधिक रूढ़िवादी है। यह D-chymotrypsin के साथ काम नहीं करेगा।

कैटेलिटिक ट्रायड: सर्न -1952, हिज़ -57, एस्प -102 । तीनों दरार की प्रतिक्रिया में भाग लेते हैं।

सर्प-ओ से प्रोटॉन स्वीकार करते हैं, जिससे सीर-ओ ^- एक न्यूक्लियोफिलिक अल्कॉक्साइड मौनता है।
Asp ^- उनके ⁺ पर बनाए गए सकारात्मक चार्ज को स्थिर करता है ।

एक टेट्राहेड्रल संक्रमण राज्य बनता है।
मध्यवर्ती में एक ऑक्जेनियन पॉकेट बनाई जाती है, जिसमें सेर-ओ ^- पॉकेट में अवशेष केंद्रीय होता है।
दरार कार्बोनिल-नाइट्रोजन बंधन में होती है, और सी-टर्मिनस पेप्टाइड को घोल में छोड़ा जाता है।
उत्प्रेरक त्रय में चार्ज-रिले नेटवर्क है, चार्ज का स्थिरीकरण।

Cofactors और Coenzymes:

अपोनिजाइम : बिना कोफ़ेक्टर के एंजाइम का निष्क्रिय रूप।
होलेनियोजाइम: उपस्थित एंजाइम के साथ सक्रिय एंजाइम।
एनएडी ⁺ / एनएडीएच एनएडीपी ⁺ / एनएडीपीएच: विटामिन नियासिन के संशोधित रूप।

कार्यात्मक समूह निकोटिनामाइड है ... जो ऑक्सीकरण और कम किया जाता है।

FMN / FMNH FAD / FADH ₂ : फ्लेविन एडिनिन डाइन्यूक्लियोटाइड , राइबोफ्लेविन, विटामिन बी _{2 से} ।
विटामिन बी ₆ (पाइरिडोक्सिन): प्रोटीन चयापचय में ट्रांसएमिनेस के लिए एक कोफ़ेक्टर के रूप में काम करता है।

एक एमिनो एसिड से एक एमिनो समूह को एक केटो एसिड में स्थानांतरित करता है।
कोफ़ेक्टर को सहसंयोजक एंजाइम से जुड़ा हुआ है। यह एक शिफ बेस बनाने के लिए ट्रांसएमिनेस में एक लीस अवशेष के साथ जोड़ती है।

विटामिन बी ₁₂ : कोबालिन : मुख्य भाग में एक कॉरिन रिंग होता है, जो चार नाइट्रोजन परमाणुओं (एक हीम समूह के समान) से जुड़ा रहता है।

छठे समन्वय की स्थिति में, सबसे कम राज्य 5 'डीओक्सी एडेनोसिल समूह को स्वीकार कर सकता है। अन्यथा यह नहीं हो सकता। यह कोबाल्ट के ऑक्सीकरण राज्य पर निर्भर करता है।
विट-बी ₁₂ की कमी से एमिनो एसिड चयापचय में मेथियोनीन बनाने में समस्या होती है।
टेट्राहाइड्रॉफलेट को प्यूरीन और पाइरिमिडाइन के उत्पादन के लिए आवश्यक है। THF संश्लेषण के लिए विटामिन बी -12 की आवश्यकता होती है। इसलिए, बी -12 की अनुपस्थिति में, प्यूरीन और पाइरिमिडाइन (यानी नया डीएनए) को कम नहीं किया जा सकता है, इसलिए कोशिकाएं प्रसार नहीं करती हैं।
परिणाम = एनीमिया , लाल रक्त कोशिकाओं के प्रसार की कमी। CONC: विट-बी ₁₂ की कमी से एनीमिया होता है।

RIBOZYMES: आरएनए-एंजाइम

यह स्व-स्फटिक आरएनए है। यह अपने स्वयं के splicing के लिए एक उत्प्रेरक के रूप में कार्य कर सकता है।
L19 रिबोजाइम एक एंडोन्यूक्लिजेस के रूप में कार्य कर सकता है। इसमें पेंटेसीटिडीन और आरआरआरआरआर तंत्र है।

रक्त स्कंदन:

आंतरिक पथ: प्रारंभिक सामग्रियों की केवल बहुत कम मात्रा में मौजूद हैं (या मौजूद होने की आवश्यकता है)।

क्षतिग्रस्त सतह Kininogen और Kallikrein को उत्तेजित करती है।
XII ------> XIIa
XI ------> XIa
IX ------> IXa (Ca ⁺² आवश्यक)
VIIa की मदद से, IXa X ------> Xa को सक्रिय करता है

बाहरी मार्ग:

आघात इसे शुरू करता है (क्षतिग्रस्त ऊतक)
VII ------> VIIa
यह X ------> Xa को सक्रिय करता है

सामान्य मार्ग:

वी ------> वा (सीए ^{+2 की} आवश्यकता)
प्रोथ्रोम्बिन ------> थ्रोम्बिन (Ca ^{+2 की} आवश्यकता)

प्रो-थ्रोम्बिन में गामा-कार्बोक्जिलेट्यूटिक एसिड होता है , जो ग्लू अवशेषों का एक पोस्ट-ट्रांसलेशनल मॉडिफिकेशन है।
उस संशोधन को करने के लिए विटामिन-के की आवश्यकता होती है। विटामिन-के अन्य कारकों में भी महत्वपूर्ण है। विटामिन-के की कमी से रक्तस्राव और हीमोफीलिया के लक्षण दिखाई देते हैं।
Dicumarol विटामिन-के के लिए एक विरोधी है। एंटी-कोआगुलेंट थेरेपी में डाइकोमोरोल या डाइकमरोल एनालॉग्स वाले ड्रग्स का उपयोग किया जाता है।

फाइब्रिनोजेन ------> फाइब्रिन

दो ए फाइब्रिनोपेप्टाइड और 2 बी फाइब्रिनोपेप्टाइड को हटा दिया जाता है। फाइब्रिन (वर्णमालागामा) ₂ बचा है।

फैक्टर XIII ------> फाइब्रिन के साथ XIIIa क्रॉस-लिंक।

क्रॉस-लिंक ग्लू और लिस अवशेष।

थ्रोम्बोलिसिस: थक्के का विनियमन और उलट

एंटीथ्रोबिन III सबसे दृढ़ता से थ्रोम्बिन को रोकता है।

हेपरिन एंटिथ्रोमबिन III से बांधता है और थ्रोम्बिन पर इसके प्रभाव को बढ़ाता है।

प्रोटीन सी को सक्रिय करके थ्रोम्बिन स्वयं को नियंत्रित करता है , जो वाह और VIIIa कारकों को पचाता है।
सामान्य थक्का लाइसिन:

ऊतक प्लास्मिनोजेन एक्टिवेटर (टीपीए) प्लास्मिनोजेन ------> प्लास्मिन को सक्रिय करता है ।

टीपीए को एंडोथेलियल सेल से तभी छोड़ा जाता है जब स्थानीय चोट होती है।
जब कोई व्यक्ति वृद्ध हो जाता है, तो टीपीए भी काम नहीं करता है, और थक्का-निर्माण (एथेरोस्क्लेरोसिस) परिणाम होता है।

डियोडेनम में एंजाइम विनियमन:

Zymogen: सक्रिय एंजाइम के लिए निष्क्रिय, अशुद्ध अग्रदूत। जाइमोजेन आमतौर पर प्रोटियोलिसिस द्वारा सक्रिय होता है।
Chymotrypsinogen को Trypsin द्वारा सक्रिय किया जाता है।

पहले PI-Chymotrypsin बनाता है , जो स्वयं सक्रिय है।
फिर PI-Chymotrypsin स्व-क्लीव्स को फिर भी सक्रिय अल्फा-Chymotrypsin बनाने के लिए , जिसमें तीन श्रृंखलाएं होती हैं जो कि डिसल्फाइड से जुड़ी होती हैं।

ट्रिप्सिनोजेन को ग्रहणी में एंटरोपेप्टिडेस के माध्यम से ट्रिप्सिन में बदल दिया जाता है । ट्रिप्सिन प्रोलेस्टेज़ और प्रोकारबॉक्सपेप्टिडेस को भी सक्रिय करता है।
पेट में एक अम्लीय वातावरण में, पेप्सिन में परिवर्तित होने के लिए पेप्सिनोजेन ऑटो-क्लीवेज ही । प्रोपेप्टाइड अधिक बुनियादी है जबकि सक्रिय एंजाइम अधिक अम्लीय है।

प्रतिवर्ती सहसंयोजी संशोधन:

ग्लाइकोजन फॉस्फोरिलस: कंकाल की मांसपेशी में।

फॉस्फोरिलस ए , आर (आराम से, सक्रिय) रूप, सबसे सक्रिय रूप है। यह फास्फोराइलेटेड होता है।
फॉस्फोरिलस बी, टी (तना हुआ, निष्क्रिय) रूप, सबसे कम सक्रिय रूप है।
फॉस्फोरिलस किनासे फॉस्फोरिलस बी के परिवर्तन को उत्प्रेरित करता है ------> फॉस्फोरिलस ए।

आइसोजाइम: ऐसे एंजाइम जिनमें विभिन्न रासायनिक और भौतिक गुण होते हैं, लेकिन यह एक ही प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं। उनके अलग-अलग कैनेटीक्स हो सकते हैं।

लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज (LDH) में H (हृदय) और M (मांसपेशी) रूप हैं। उनमें से चार उपचैन और पांच संयोजन हैं, जिनमें एच ₅ से एम _{5 तक हैं} ।

LDH-1 (शुद्ध एच) दिल में पाया जाता है। यह लैक्टेट के ऊपर पाइरूवेट का पक्षधर है, इसलिए पाइरूवेट का उपयोग एनारोबिक श्वसन के लिए नहीं किया जाता है जब इसे एरोबिक के लिए उपयोग करने की आवश्यकता होती है। पाइरूवेट के लिए k _m कम है।
एलडीएच -5 (शुद्ध मांसपेशी एम) कंकाल की मांसपेशी में पाया जाता है। यह कंकाल की मांसपेशी में एनएडीएच को फिर से निर्धारित करने के लिए लैक्टेट के गठन का पक्षधर है। यह आवश्यक है, चूंकि मांसपेशियां फटने में काम करती हैं।

कॉरी चक्र: ग्लाइकोलाइसिस और ग्लूकोनोजेनेसिस । दोनों स्थानों पर एक ही एंजाइम का उपयोग किया जाता है।

कंकाल की मांसपेशी: ग्लूकोज ------> पाइरूवेट ------> लैक्टेट।
जिगर: लैक्टेट ------> पाइरूवेट ------> ग्लूकोज।

अलग ट्रांसक्रैम्बली (ATCase):

यह CTP (न्यूक्लिक एसिड संश्लेषण का हिस्सा) बनाने के लिए इस्तेमाल किया जाने वाला एक एंजाइम है । CTP की उपस्थिति इसके allosteric नकारात्मक प्रतिक्रिया के माध्यम से रोकती है।
एटीपी की उपस्थिति सभी को उत्तेजित करती है (दर में वृद्धि)। इसलिए, जब एटीपी लगभग अधिक होता है, तो कोशिका विभाजन के लिए अधिक न्यूक्लिक एसिड बनाने के लिए सामान बनाया जाता है।
वक्र सिग्मायोडल है , जो सहकारी प्रकार के इंटरैक्शन का संकेत देता है, जहां कुछ की सक्रियता और भी अधिक प्रोत्साहित करती है।
सब्सट्रेट बाध्यकारी 4 विरूपण को बदलता है।
पी-हाइड्रॉक्सीमेरुरिबेनोजेट जैसे मर्क्यूरियल यौगिक, एंजाइम को निष्क्रिय करते हैं। इसके पास सक्रिय साइट पर अभी भी गतिविधि है, लेकिन नियामक साइट अब काम नहीं करती हैं। कोई और अधिक सकारात्मक या नकारात्मक allosteric विनियमन।

कंसर्टेड मॉडल: ऑलोस्टेरिक इफेक्ट्स

दो रूप हैं, आर (आराम, सक्रिय) और टी (तना हुआ, निष्क्रिय)।
वस्तुतः कोई मध्यवर्ती नहीं है। सब्सट्रेट टी-फॉर्म को बांधता है, जो आर-फॉर्म में व्यावहारिक रूप से तात्कालिक रूपांतरण का कारण बनता है, जिससे सब्सट्रेट के अधिक बंधन (या पूर्ण बंधन) की अनुमति मिलती है।

अनुक्रमिक मॉडल: आधे टी-फॉर्म और आधे आर-फॉर्म का संयोजन फॉर्म संभव (मध्यवर्ती) है।

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कॉपीराइट 1999, स्कॉट गुडमैन, सभी अधिकार सुरक्षित

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